日前，Nature出版集团新刊Scientific Reports在线发表了西安交大理学院博士研究生童慧敏的论文“Peptide-Conjugation Induced Conformational Changes in Human IgG1 Observed by Optimized Negative-Staining and Individual-Particle Electron Tomography”（http://www.nature.com/srep/2013/130121/srep01089/full/srep01089.html）。该论文是童慧敏在导师黄丽清教授以及美国劳伦斯伯克利国家实验室任罡博士指导下与美国辉瑞制药公司合作完成的。

在这一研究工作中，童慧敏等人应用透射电子显微镜的优化负染方法和单个颗粒三维电子断层成像技术，成功实现了对单个抗体颗粒的高分辨率结构观测，进而获得到了迄今为止最高分辨率的单个抗体的三维空间结构密度图，这是历史上首次系统地完成了对人体抗体及其复合物的动态结构的透射电子显微镜的三维结构研究。文中通过对肽链绑定前后人体抗体IgG1各结构域的几何平均尺寸、长短轴比例和结构域间角度等参数的定量统计分析，确定了肽链绑定导致的抗体内部结构变化的特征，并对此形态变化进行了解释，提出了一个可能导致功能变化的机理模型。评审人以及相关领域专家对此论文给予了高度评价，认为该论文建立了一套完整的直接观测蛋白质大分子的形态变化的系统方法。通过对单个蛋白质大分子结构形态的研究，开启了蛋白质动态结构研究的新篇章。

    另外，理学院李福利教授课题组博士研究生赵迪与美国中弗罗里达大学和堪萨斯大学合作的论文“Sub-cycle Oscillations in Virtual States Brought to Light”在Scientific Reports上发表(http://www.nature.com/srep/2013/130122/srep01105/full/srep01105.html）。

利用超短阿秒激光脉冲可以在亚周期尺度上测量物质的动力学演化过程，但是对于在光吸收谱中出现的新谱线结构的物理机制目前仍处于探索阶段。结合最近美国中弗罗里达大学的氦原子在近红外激光脉冲驱动下对阿秒激光脉冲瞬时吸收谱线的测量结果，赵迪与美国堪萨斯大学Shih-I Chu教授课题组合作，利用Floquet理论对激光场与氦原子的相互作用进行了精确的数值模拟，揭示出形成新谱线结构的物理机制，发现新谱线结构与原子在驱动激光场与阿秒激光脉冲共同作用下的双色多光子吸收过程有关，这些新谱线结构对应着吸收一个探测脉冲光子和数个驱动光子激发到特定的1snl激发态过程中的虚拟中间态。该研究对于理解和控制电子在物质中的动力学演化机制具有重要意义，为实现阿秒时间尺度上的全光开关提供了理论基础。